Metylglyoxal väg

Metylglyoxalvägen är en utlöpare av glykolys som finns i vissa prokaryoter , som omvandlar glukos till metylglyoxal och sedan till pyruvat . Men till skillnad från glykolys producerar metylglyoxalvägen inte adenosintrifosfat, ATP. Vägen är uppkallad efter substratet metylglyoxal som har tre kol och två karbonylgrupper belägna på det 1:a kolet och en på det 2:a kolet. Metylglyoxal är dock en reaktiv aldehyd som är mycket giftig för celler, den kan hämma tillväxten i E. coli vid milimolar koncentrationer. En cells överdrivna intag av glukos är den viktigaste processen för aktiveringen av metylglyoxalvägen.

Metylglyoxalvägen

Metylglyoxalvägen, (Baserat på Weber Figur 4, sid. 711)

Metylglyoxalvägen aktiveras av det ökade intercellulära upptaget av kolinnehållande molekyler som glukos , glukos-6-fosfat , laktat eller glycerol . Metylglyoxal bildas av dihydroxiacetonfosfat (DHAP) av enzymet metylglyoxalsyntas , vilket avger en fosfatgrupp.

Metylglyoxal omvandlas sedan till två olika produkter, antingen D-laktat och L-laktat. Metylglyoxalreduktas och aldehyddehydrogenas omvandlar metylglyoxal till laktaldehyd och så småningom L-laktat. Om metylglyoxal kommer in i glyoxylasvägen omvandlas den till laktoylguatation och så småningom D-laktat. Både D-laktat och L-laktat omvandlas sedan till pyruvat . Det pyruvat som skapas oftast går in i Krebs-cykeln ( Weber 711–13).

Enzymer och reglering

De potentiellt farliga effekterna av metylglyoxal kräver reglering av reaktionerna med detta substrat. Syntes av metylglyoxal regleras av nivåer av DHAP och fosfatkoncentrationer. Höga koncentrationer av DHAP uppmuntrar metylglyoxalsyntas att producera metylglyoxal, medan höga fosfatkoncentrationer hämmar enzymet och därmed produktionen av mer metylglyoxal. Enzymet triosfosfatisomeras påverkar nivåerna av DHAP genom att omvandla glyceraldehyd 3-fosfat (GAP) till DHAP. Den vanliga vägen som omvandlar GAP till pyruvat börjar med enzymet glyceraldehyd 3-fosfatdehydrogenas ( Weber 711–13 ). Låga fosfatnivåer hämmar GAP-dehydrogenas; GAP omvandlas istället till DHAP av triosefosfatisomeras . Återigen aktiverar ökade nivåer av DHAP metylglyoxalsyntas och metylglyoxalproduktion ( Weber 711–13).

Svängningen av metylglyoxalkoncentration i festkoncentrationer

Jan Weber, Anke Kayser och Ursula Rinas utförde ett experiment för att testa vad som hände med metylglyoxalvägen när E. coli var i närvaro av en konstant hög koncentration av glukos. Koncentrationen av metylglyoxal ökade tills den nådde 20 μmol. Metylglyoxalkoncentrationen började sedan minska när den nådde denna nivå. Minskningen av koncentrationen av metylglyoxal var kopplad till minskningen av andningsaktiviteten. När andningsaktiviteten ökade ökade koncentrationen av metylglyoxal igen, tills den nådde koncentrationen 20 μmol ( Weber 714–15).

Varför finns metylglyoxalvägen?

Denna väg producerar ingen ATP, denna väg ersätter inte glykolys, den går samtidigt till glykolys och initieras endast med en ökad koncentration av sockerfosfater. Ett ansett syfte med metylglyoxalvägen är att hjälpa till att släppa stressen av förhöjd sockerfosfatkoncentration. Även när metylglyoxal bildas från DHAP avges ett oorganiskt fosfat som kan användas för att fylla på en låg koncentration av nödvändigt oorganiskt fosfat. Metylglyoxalvägen är en ganska farlig taktik, både för att mindre energi produceras och en giftig förening, metylglyoxal, bildas. ( Weber 715).

Weber, Jan, Anke Kayser och Ursula Rinas. Metabolisk flödesanalys av Escherichia Coli In. Vers. 151: 707-716. 6 dec. 2004. Mikrobiologi. 10 april 2007 < http://mic.sgmjournals.org/cgi/reprint/151/3/707 >.

Saadat, D., Harrison, DHT "Methylglyoxal Synthase From Escherichia Coli ." RCSB Protein Database. 24 april 2007. RCSB Protein Data Base. 25 april 2007 < http://www.pdb.org/pdb/explore.do?structureId=1B93 >.

"Metylglyoxalsyntas från Escherichia Coli." RCSB Protein Database. 24 april 2007. RCSB Protein Data Base. 25 april 2007 < http://www.pdb.org/pdb/explore.do?structureId=1B93 >.

Yun, M., C.-G. Park, J.-Y Kim och H.-W. Parkera. "Strukturell analys av glyeraldehyd 3-fosfatdehydrogenas från Escherichia coli: Direkt bevis för substratbindning och kofaktorinducerade konfromationella förändringar. RCSB Protein Data Base. 24 apr. 2007. RCSB Protein Data Base. 30 apr . .pdb.org/pdb/explore.do?structureId=1DC4 > .