Temptin

Temptin är ett protein som fungerar som ett vattenburet feromon i den marina snäckan blötdjuren Aplysia californica . Det är ett rikligt protein som syntetiseras i äggvitekörteln och frisätts i äggsträngarna under äggläggning, tillsammans med andra proteiner som kallas attraktion, seduktin och enticin. Tillsammans utgör de ett komplex av vattenlösliga proteiner som verkar tillsammans för att attrahera kompisar för reproduktion och inducerar lek .

Historia

Temptin beskrevs första gången 2004 i den marina snäckan Aplysia californica . Under 2017 utvidgades kunskapen om temptin som en kemisk signal till sötvattensnäcket blötdjur Biomphalaria glabrata . Under 2019 rapporterades det som ett protein som fanns i luftäggen från sötvattenssnäckornas blötdjur Pomacea canaliculata och Pomacea maculata . År 2021 antyder en studie av temptingenen att den är unik för alla Lophotrochozoa och att den finns i alla blötdjur , utom i bläckfiskar .

Strukturera

Genen som kodar för temptin finns i Lophotrochozoa-kladden. Temptin från Aplysia californica har sekvenshomologi med epidermal tillväxtfaktor (EGF)-liknande domäner av högre organismer som förmedlar proteinytkontakt med celler under befruktning och blodkoagulation. Proteinet har två disulfider bundna , som kan stabilisera det från proteolys i det extracellulära mediet där det frisätts, och ett möjligt kalciumbindningsställe .

Fungera

Förutom sin feromonfunktion , i sötvattensmusslan Hyriopsis cumingii , uttrycks proteinet i manteln och det är involverat i biomineraliseringsprocessen . Genom gentystnad visades det att deras frånvaro förändrar den biominerala strukturen hos blötdjursskalet .