ST sväng

ST -svängen är en strukturell egenskap i proteiner och polypeptider . Var och en består av tre aminosyrarester (märkta i , i + 1 och i + 2) där rest i är ett serin (S) eller treonin (T) som bildar en vätebindning från sin sidokedjas syregrupp till huvudkedjans NH-grupp i återstod i + 2.

ST-tur, ett motiv med tre aminosyror med ett N-terminalt serin. Vätebindningen mellan serinsidokedjan och huvudkedjan av resten två framför visas som en prickad grå linje. Kol grå, syre röd och kväve blå. Sidokedjorna för den andra och tredje resten utelämnas, liksom huvudkedjans CO för den tredje resten och alla väten.

Liknande motiv förekommer med aspartat eller asparagin som rest i , kallad asx turn . Fyra typer av asx-sväng och ST-sväng kan urskiljas: typ I, I', II och II'. Dessa kategorier motsvarar (via sidokedja-huvudkedjemimik av rest i) de av de mer förekommande vätebundna beta-varven , som har fyra rester och en vätebindning mellan CO för rest i och NH för rest i + 3. Angående deras förekomst i proteiner, skiljer de sig genom att typ I är den vanligaste av de fyra beta-varven medan typ II' är den vanligaste av ST- och asx-varven.

Asx- och ST-vändningar förekommer båda ofta vid N-ändarna av α-helixar , som en del av asx-motiv eller ST-motiv , med asx, serin eller treonin som N-cap- resten. De betraktas därför ofta som spiralskyddsfunktioner.

Bevis för en funktionellt relevant ST-sväng tillhandahålls i CDR3-regionen av T-cellsreceptorn (B-kedja, V-domän)

En del av ST-varven åtföljs av en vätebindning mellan huvudkedjan och huvudkedjan som kvalificerar dem som ST-motiv .

externa länkar