Orange karotenoid N-terminal domän
Carot_N | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
karotenoidproteinidentifierare | |||||||||
Symbol | Carot_N | ||||||||
Pfam | PF09150 | ||||||||
InterPro | IPR015233 | ||||||||
SCOP2 | 1m98 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
|
Inom molekylärbiologin är den orangea karotenoiden N-terminala domänen en proteindomän som övervägande finns vid N-terminalen av det orange karotenoidproteinet (OCP), och är involverad i icke-kovalent bindning av en karotenoid kromofor. Det är unikt för att vara närvarande i lösliga proteiner, medan den stora majoriteten av domäner som kan binda karotenoider är inneboende membranproteiner. Hittills har den uteslutande hittats i cyanobakterier , bland vilka den är utbredd. Domänen existerar också på egen hand, i okarakteriserade cyanobakteriella proteiner som kallas "Red Carotenoid Protein" (RCP). Domänen antar en alfa-helixstruktur bestående av två fyra-helixbuntar.
Orange karotenoidbindande proteiner (OCP) identifierades först i cyanobakteriella arter, där de förekommer associerade med fykobilisom i det cellulära tylakoidmembranet . Dessa proteiner fungerar i fotoskydd och är väsentliga för icke-fotokemisk släckning ( NPQ). I fullängds OCP regleras NPQ-aktiviteten av fotoaktivering av starkt blågrönt ljus. OCP verkar fungera som en homodimer och binder en molekyl av 3'-hydroxiechinenon (en ketocarotenoid ) och en kloridjon per subenhet. Karotenoidbindningsstället är fodrat med ett slående antal metioninrester . Den N-terminala domänen av OCP åtföljs vanligtvis av en C-terminal domän som tillhör NTF2-superfamiljen och hjälper till att binda karotenoiden. OCP kan klyvas proteolytiskt till en röd form (RCP), som saknar 15 rester från N-terminalen och ungefär 150 rester från C-terminalen. Denna domän är inblandad i bindning av fykobilisomkomplexet, vilket därigenom underlättar termisk avledning (släckning) av överskott av absorberad ljusenergi.
Se även
- NUTF2
- Orange karotenoidprotein
- Karotenoprotein
- Fluorescensåtervinningsprotein
- NTF2-vikning