Fibroin är ett olösligt protein närvarande i silke som produceras av många insekter, såsom larverna av Bombyx mori och andra malsläkten som Antheraea , Cricula , Samia och Gonometa . Silke i sitt råa tillstånd består av två huvudproteiner, sericin och fibroin, med ett limliknande lager av sericin som täcker två singulära filament av fibroin som kallas brins. Silkesfibroin anses vara ett β- keratin relaterat till proteiner som bildar hår, hud, naglar och bindväv.
Primär struktur av fibroin, (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala) n
Silkesmasken producerar fibroin med tre kedjor, den lätta, tunga och glykoproteinet P25. De tunga och lätta kedjorna är sammanlänkade med en disulfidbindning och P25 associeras med disulfidkopplade tunga och lätta kedjor genom icke-kovalenta interaktioner. P25 spelar en viktig roll för att upprätthålla komplexets integritet.
Det tunga fibroinproteinet består av lager av antiparallella beta-ark . Dess primära struktur består huvudsakligen av den återkommande aminosyrasekvensen ( Gly - Ser -Gly- Ala -Gly-Ala) n . Den höga glycinhalten (och i mindre utsträckning alanin) möjliggör tät packning av arken, vilket bidrar till sidens styva struktur och draghållfasthet. En kombination av styvhet och seghet gör det till ett material med tillämpningar inom flera områden, inklusive biomedicin och textiltillverkning .
Fibroin är känt för att ordna sig i tre strukturer, som kallas silke I, II och III. Silke I är den naturliga formen av fibroin, som avges från Bombyx mori silkekörtlarna. Silk II hänvisar till arrangemanget av fibroinmolekyler i spunnet silke, som har större styrka och ofta används i olika kommersiella tillämpningar. Silk III är en nyupptäckt struktur av fibroin. Silk III bildas huvudsakligen i lösningar av fibroin vid ett gränssnitt (dvs. luft-vatten-gränssnitt, vatten-olja-gränssnitt, etc.).
