Chaetomium thermophilum
Chaetomium thermophilum | |
---|---|
Vetenskaplig klassificering | |
Rike: | Svampar |
Division: | Ascomycota |
Klass: | Sordariomycetes |
Beställa: | Sordariales |
Familj: | Chaetomiaceae |
Släkte: | Chaetomium |
Arter: |
C. thermophilum
|
Binomialt namn | |
Chaetomium thermophilum La Touche (1950)
|
Chaetomium thermophilum är en termofil filamentös svamp . Den växer på dynga eller kompost (ruttna organiskt material). Den är känd för att vara en eukaryot med en hög temperaturtolerans (60 °C). Dess optimala tillväxttemperatur är 50–55 °C.
Forskning
Eftersom svampar är eukaryota och inte långt från djur är de bra modeller för jämförande och lättmanipulerad forskning, och i fallet med C. thermophilum är det av särskild betydelse. För det första, med tanke på att den är termofil, proteiner som härrör från denna svamp värmestabila och därmed lättare att arbeta med. Proteiner från C. thermophilum är termofila och därmed bättre för studier (strukturella och biokemiska) än jämförbara mesofila svampar. När man studerade nukleära porkomplexproteiner fann man att proteinisolering var rikligare och mer löslig än i jäst (jästproteiner fälls ut vid en lägre temperatur).
Genom och proteom
Genomet av C. thermophilum har sekvenserats fullständigt. Den sträcker sig över 28,3 Mb och kodar för 7227 förutsagda proteinkodande gener. Saccharomyces cerevisiae , en modelljäst, har 73 % proteinhomologi med denna svamp.
Proteomet av C. thermophilum har studerats och 27 distinkta proteingemenskaper, inklusive 108 sammanlänkade komplex har identifierats.
Modellsystem för identifiering av högre ordningens proteininteraktioner
Den första observationen av en metabolon i fettsyrametabolism vid hög upplösning kom från kryo-elektronmikroskopisk analys av cellulära homogenat från C. thermophilum . Andra proteinkomplex och interaktioner av högre ordning förutspåddes och validerades med en ny integration av experimentella och beräkningsmetoder som inkluderar proteomik, tvärbindande masspektrometri, beräkningsstrukturbiologi och elektronmikroskopi. De cellulära homogenaten av C. thermophilum användes för att härleda proteinkomplexstrukturer med hög upplösning, med renheten hos det nativa proteinkomplexet < 40 %.