Beta böj band
Beta -böjbandet , eller beta-böjbandet , är en strukturell egenskap i polypeptider och proteiner . Den kortaste möjliga har sex aminosyrarester (numrerade i till i+5 ) arrangerade som två överlappande vätebundna beta-varv där karbonylgruppen på rest i är vätebunden till NH för rest i+3 medan karbonylgruppen på resten i+2 är vätebunden till NH av resten i+5 . I längre band fortsätter denna bindning i peptider med 8, 10, etc., aminosyrarester. Ett betaböjt band kan betraktas som en avvikande 310 helix (3/10-helix) som har tappat några av sina vätebindningar . Två webbplatser finns tillgängliga för att underlätta att hitta och undersöka dessa egenskaper i proteiner: Motiverade proteiner ; och PDBeMotif .
De fyra huvudtyperna av vätebundna betavarv är typ I, I', II och II'. Beta-böjband kan bildas av vilken som helst av dessa typer, men typ I är den vanligaste i proteiner, liksom för enstaka beta-varv. Beta-böjband gjorda av typ I- eller I'-varv är något vridna, medan beta-böjband gjorda av typ II- eller II'- beta-varv är platta. Även betaböjband med blandningar av olika betavarvtyper förekommer.
Typ I beta-böjband förekommer regelbundet i leucinrika upprepningar, i de miljöer som ibland upptas av spiraler. Ett protein med en stapel av dessa egenskaper är den extracellulära ligandbindande domänen av Nogo-receptorn. Ett annat betaböjningsband förekommer i det GTPase-aktiverande proteinet för Rho i den aktiva, men inte den inaktiva, formen av enzymet. Det betaböjda bandet, som innehåller det katalytiska argininet , tillåter dess sidokedjas guanidinogrupp att närma sig det aktiva stället och förbättra enzymaktiviteten .
Polypeptider som består av upprepningar av dipeptiden (a-amino-y-laktam plus en konventionell aminosyra) har visats anta en beta-böjningsbandkonformation.