Bam A
| OMP-insättning (BamComplex) porin- | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identifierare | |||||||||
| Symbol | BamA | ||||||||
| Pfam | PF01103 | ||||||||
| InterPro | IPR023707 | ||||||||
| TCDB | 1.B.33 | ||||||||
| OPM superfamilj | 179 | ||||||||
| OPM-protein | 5aj | ||||||||
| |||||||||
BamA är ett β-fat , yttre membranprotein som finns i gramnegativa bakterier och det är den huvudsakliga och vitala komponenten i β-barrel assembly machinery ( BAM)-komplexet i dessa bakterier. BAM Complex består av fem komponenter; BamB, BamC, BamD, BamE (alla är lipoproteiner ) och BamA (yttre membranprotein). Detta komplex är ansvarigt för att katalysera vikning och införande av β-fatproteiner i det yttre membranet av gramnegativa bakterier.
β-fatmembranproteiner kan endast hittas i det yttre membranet hos gramnegativa bakterier och i organeller som mitokondrier och kloroplaster som utvecklats från bakterier. I gramnegativa bakterier syntetiseras yttre membranproteiner i cytoplasman och exporteras sedan till periplasman av Sec translocon-maskineri. Sedan eskorteras de till den inre ytan av det yttre membranet av molekylära chaperoner. Slutligen interagerar dessa begynnande proteiner med BAM Complex och sätts in i det yttre membranet som β-fatproteiner.
Struktur och funktion
Enligt den fullständigt upplösta BamA-strukturen hos N. gonorrhoeae har BamA en stor periplasmatisk domän kopplad till en transmembran β-barrel-domän som är gjord av 16 antiparallella β-strängar . Det finns fem polypeptidtranslokationsassocierade (POTRA) domäner som sträcker sig från cylindern vid den periplasmatiska domänen av BamA. Aktuella studier tyder på att de fyra lipoproteinerna i BAM-komplexet (BamB, BamC, BamD, BamE ) samlas på POTRA-domänerna i BamA, vilket gör det till den vitala komponenten i BAM-komplexet. Den första och den sista eller 16:e β-strängen associeras med att stänga trumman. Extracellulära slingor (eL) eL4, eL6 och eL7 på cylindern bildar en kupol över cylindern genom att isolera det inre av cylindern från det extracellulära utrymmet och det inre av BamA-cylindern är helt tom.
Den yttre kanten av β-cylindern har en smal, reducerad hydrofob yta och den minskar lipidordningen och tjockleken på membranet runt cylindern. Transient separation av 1:a och 16:e β-strängar som är associerade med att stänga cylindern orsakar lateral öppning av cylindern som gör en väg från inre kavitet av BamA till det yttre membranet. POTRA 5-domänen av BamA sitter nära β–trumman och interagerar med periplasmatiska loopar (pL) pL3, pL4, pL5, pL7 och stabiliserar den slutna konformationen av cylindern. Svängrörelser för POTRA 5-domänen och att de inte har någon interaktion med pLs gör att cylindern öppnas. Sålunda fungerar POTRA-domäner som en grind för att reglera åtkomsten till det inre av β–fat. Därför finns det tre strukturella egenskaper associerade med BamA som reglerar inträdet av β-fatproteiner i det yttre membranet. Först, öppen och stängd konformation av BamA β-fat. För det andra orsakar den smala och reducerade hydrofoba kanten på ytan av β-pipan lokal destabilisering av det yttre membranet. För det tredje, förmågan att genomgå lateral öppning av pipan genom transient separation av 1:a och 16:e β–pipans strängar.