Spindelstångskropp

Spindelpolkroppen ( SPB ) är mikrotubulusorganiseringscentrum i jästceller, funktionellt likvärdigt med centrosomen . Till skillnad från centrosomen innehåller SPB inte centrioler. SPB organiserar mikrotubulicytoskelettet som spelar många roller i cellen. Det är viktigt för att organisera spindeln och därmed vid celldelning.

SPB-struktur i Saccharomyces cerevisiae

Molekylmassan för en diploid SPB, inklusive mikrotubuli och mikrotubuli associerade proteiner , uppskattas till 1–1,5 GDa medan en kärn SPB är 0,3–0,5 GDa. SPB är en cylindrisk flerskiktsorganell . Dessa lager är: en yttre plack (OP), som ansluter till de cytoplasmatiska mikrotubulierna (cMT); ett första mellanliggande skikt (IL1) och ett elektrontätt andra mellanskikt (IL2); en elektrondens central plack (CP), som är i nivå med kärnhöljet och är ansluten till den genom krokliknande strukturer, en dåligt definierad inre plack (IP); och ett lager av det inre placket som innehåller täckta nukleära mikrotubuli (nMT) ändar. Det centrala placket och IL2 visade sig som distinkta men mycket ordnade lager. De andra lagren (MT-ändar, IP, IL1 och OP) visar inte beställd packning. Placeringen av de inre och yttre placken i förhållande till kärnmembranen bibehålls under hela cellcykeln . En sida av den centrala plattan är associerad med en elektrontät region av kärnhöljet som kallas halvbryggan. SPB har konstant höjdstorlek (avståndet mellan inre plack och yttre plack) under cirka 150 nm, men dess diameter ändras under cellcykeln, t.ex. i haploida celler växer SPB i diameter från 80 nm i G1 till 110 nm i mitos . SPB-diametern beror på DNA -innehållet. En större SPB-diameter ökar mikrotubulus kärnbildningskapacitet hos SPB, vilket är viktigt för kromosomsegregering.

Alla SPB-proteiner kan delas in i tre grupper: kärnkomponenter, halvbryggkomponenter och komponenter som behövs för koppling till NE. Det finns inget känt motiv eller struktur som gör att ett protein tillhör SPB, men analys av kända SPB-proteiner och deras gener visar flera gemensamma drag. Kärnan innehåller mestadels proteiner med coiled-coil- motiv, som gör det möjligt att bilda dimerer, antingen med sig själva eller med andra proteiner och bibehålla regelbundna strukturer (t.ex. CP, IL2). Många SPB-gener innehåller Mlu I-cellcykelboxar i sina promotorelement som leder till G1-specifik gentranskription. Den primära sekvensen av SPB-komponenter bör innehålla konsensusfosforyleringsställen för mitotiska kinaser , eftersom SPB är mycket fosforylerad.

Den huvudsakliga centrala plackkomponenten är coiled-coil-protein Spc42p (för spindelpolkroppskomponent) som också befunnits vara en del av satellit, som bildar en kärnkristall av SPB. Spc42p-proteinet är involverat i initiering av SPB-sammansättning och dess duplicering. Spc42p associerar med Spc110p och Spc29p, två andra essentiella coiled-coil-proteiner som lokaliseras till SPB:s kärnyta. Spc110 lokaliseras till det centrala placket och tros binda till Spc29p och calmodulin (Cmd1p). Rollen för Spc110p är en spacermolekyl mellan det centrala och inre placket och y-tubilinkomplexbindande protein. Den väsentliga funktionen av kalmodulin är vid SPB där det har föreslagits att reglera bindning av Spc110p till Spc29p. Spc29 bildar i den centrala plattan en upprepad struktur. Spc98p och Spc97p är två liknande jäst γ -tubulin (Tub4p) bindande proteiner som krävs för mikrotubuli kärnbildning. Spc98p, Spc97p och Tub4p finns vid SPB:s inre och yttre plack och är involverade i organisering av mikrotubuli. Spc42 vetter mot cytoplasman och binder till coiled-coil Cnm67p (kaotisk nukleär migration). Cnm67p bildar dimerer och fungerar som en spacer mellan IL2 och IL1. Cnm67 binder till det yttre plackproteinet Nud1p, ett SPB-protein som krävs för utträde ur mitos. Ett annat coiled-coil-protein, Spc72p, finns också i det yttre placket. Spc72p associerar med Nud1p och till komponenter i y-tubulinkomplexet.

Halvbryggan är platsen för ny SPB-montering, och den spelar också en roll i cytoplasmatisk mikrotubuluskärna under G1 och karyogami. Båda sidorna av halvbron är inte likvärdiga. Två enkelpassagemembranproteiner, Kar1p och Mps3p, lokaliseras till halvbryggan och krävs för att bilda och/eller bibehålla strukturen. Båda proteinerna binder till Cdc31p, jästcentrinhomologen, som också lokaliseras till halvbryggan och krävs för halvbryggans integritet. En ytterligare halvbryggkomponent, Sfi1p, visar förmåga att binda till Cdc31p genom flera konserverade Cdc31-bindningsställen över hela dess längd. Kar1p är också involverad i att koppla halvbryggan till kärnan SPB via dess interaktion med Bbp1p. Dessutom spelar Kar1p en roll i omorganisationen av SPB under G1.

SPB-dupliceringsväg i Saccharomyces cerevisiae

Duplicering av SPB en gång, och endast en gång, under varje cellcykel är avgörande för bildandet av en bipolär mitotisk spindel och exakt kromosomsegregering. SPB-duplicering i S. cerevisiae kan delas in i flera steg. Det första steget inträffar tidigt i G1 , när satellitmaterial bildas på den cytoplasmatiska spetsen av halvbryggan. Under det andra steget förlängs halvbryggan och fullbordar dess nukleära och cytoplasmatiska ansiktsfusion. Samtidigt bildar satellit dupliceringsplack, en skiktad struktur som liknar den cytoplasmatiska halvan av en mogen SPB. Det sista steget av SPB-duplicering är införande av dupliceringsplattan i kärnhöljet och sammansättning av nukleära SPB-komponenter. I slutet av G1 innehåller jästceller två duplicerade SPB:er sida vid sida som är sammankopplade med en komplett brygga. Sedan separerar bryggan och SPB kärnar bipolär spindel. SPB fortsätter att växa fram till mitos , så proteinkomponenter kan införlivas i båda SPB under hela cellcykeln.

externa länkar

Hämtad från " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Spindle_pole_body&oldid=1128337847 "