SOSUI
SOSUI är ett gratis onlineverktyg som förutsäger en del av den sekundära strukturen hos proteiner från en given aminosyrasekvens ( AAS). Huvudsyftet är att avgöra om proteinet i fråga är ett lösligt eller ett transmembranprotein .
Historia
SOSUIs algoritm utvecklades 1996 vid Tokyo University. Namnet betyder lika mycket som " hydrofob ", en anspelning på dess molekylära "klienter".
Hur SOSUI fungerar
Först och främst letar SOSUI efter α-helixar som är relativt lätta att förutsäga, med hänsyn till de kända spiralformade potentialerna för den givna aminosyrasekvensen (AAS). Den mycket svårare uppgiften är att skilja mellan α-spiralerna i lösliga proteiner och de i transmembranproteiner, där α-helixen är ett mycket vanligt sekundärt strukturmönster i proteiner. SOSUI använder fyra egenskaper hos AAS i sin förutsägelse:
- " hydropatiindex " (Kyte und Doolittle 1982)
- viktad närvaro av amfifila aminosyror (AA) och deras lokalisering: "amfifilitetsindex"
- AA:s åtal
- längden på AAS
En viktig förbättring jämfört med Kyte und Doolittles "hydropathy index", som helt bygger på en egenskap, är införandet av det så kallade "amphiphilicity index". Den beräknas genom att ge varje AA med en amfifil rest ett visst värde som härleds från AA:s molekylstruktur. För att uppfylla SOSUIs kriterier för amfifilicitet, kanske den polära , hydrofila resten inte är kopplad direkt till beta-kolet ; det måste finnas minst ett apolärt kol (därför är endast lysin, arginin, histidin, glutaminsyra, glutamin, tryptofan och tyrosin relevanta). SOSUI letar sedan efter ansamlingar av amfifila AA-spiraler i ändarna av α-spiraler, vilket verkar vara typiskt för transmembrana α-spiraler (det gör transmembranpositionen till den energetiskt bästa för dessa α-spiraler genom att placera amfifila AA:er vid lipid-vattengränsen och är därmed medansvarig för proteinets korrekta lokalisering). AA:s åtal beaktas också; längden är viktig eftersom biologiska lipidmembran har en viss tjocklek som bestämmer längden på membranomspännande proteiner. Enligt en studie publicerad av SOSUIs utvecklare har den framgångsrikt differentierat 99% av en vald grupp av proteiner med känd struktur. En annan studie som hade flera förutsägelseverktyg att utföra på AAS av 122 kända proteiner hävdade dock att SOSUI var korrekt om antalet α-helixar i endast cirka 60% av fallen. Men även om antalet transmembrandomäner inte alltid är exakt, fungerar ofta differentieringen mellan lösliga och transmembrana proteiner, eftersom det bara är nödvändigt att ta reda på om ett protein överhuvudtaget har en sådan domän. Naturligtvis kan membranproteiner som inte har transmembrana α-helixar (t.ex. poriner ) eller som är fixerade med en kovalent bindning inte hittas av SOSUI.
Resultat
Resultatsidan visar först allmän information (längd, genomsnittlig hydrofobicitet). Om proteinet i fråga är ett transmembranprotein noteras antalet transmembrandomäner och deras lokalisering. En "hydropati-profil" med färgade accenter av hydrofoba delar; de spiralformade hjuldiagrammen för potentiella transmembrandomäner visas också. Den sista bilden visar en schematisk översikt av transmembranproteinets placering.
Källor
- Hirokawa, Boon-Chieng, Mitaku, SOSUI: Klassificering och förutsägelse av sekundär struktur för membranproteiner , Bioinformatics Vol.14 S.378-379 (1998) [3] ^
- Masami Ikeda, Masafumi Arai, Toshio Shimizu, Evaluation of transmembrane topology prediction methods by use a experimentally characterised topology dataset , Genome Informatics 11: 426–427 (2000) [4] ^