RNase R

RNase R , eller Ribonuclease R, är ett 3'-->5' exoribonukleas , som tillhör superfamiljen RNase II , en grupp enzymer som hydrolyserar RNA i 3'-5'-riktningen. RNas R har visat sig vara involverat i selektiv mRNA- nedbrytning, särskilt av non-stop mRNA i bakterier. RNase R har homologer i många andra organismer.

När en del av ett annat större protein har en domän som är mycket lik RNase R, kallas detta en RNase R-domän.

Roll i trans -translation och ribosomal kvalitetskontroll

RNase R säkerställer translationsnoggrannhet, korrekt rRNA- mognad och eliminering av onormala rRNA, och används av trans -translationssystemet för att bryta ner skadade mRNA.

I Escherichia coli är RNase R ett 92 kD protein, med den karakteristiska förmågan att bryta ned strukturerade RNA-substrat utan att visa sekvensspecificitet. Därför verkar RNase R över en rad substrat, såsom ribosomalt, överförings-, budbärar- och små icke-kodande RNA. RNase R är associerat med ribonukleoproteinkomplex som innehåller tmRNA och SmpB, och är involverat i utvecklingen av tmRNA under köldchock.

RNas R är också associerat med ribosomer och deltar i rRNA , eller ribosomalt RNA, kvalitetskontrollprocesser. RNas R har en in vitro affinitet för rRNA. I flera rRNA-kvalitetskontrollvägar beter sig RNase R som en huvudfaktor genom att förbättra avlägsnandet av felaktiga rRNA-molekyler. Detta protein är också kritiskt för att hantera rRNA-prekursorer och för att observera ribosomintegriteten.

RNA-nedbrytning

RNase R har två köldchockdomäner, en RNase-katalytisk domän, en S1-domän och en grundläggande domän.

Överflöd av RNas R i en cell är skadliga eftersom RNas R är mer aktivt och mer effektivt för att bryta ner RNA än de andra bakteriella exoribonukleaserna, såsom RNase II . Förutom substrat-RNA som konstruerar dubbelsträngat RNA med 3'-överhäng kortare än sju nukleotider, kan RNas R bryta ned alla linjära RNA. För metodisk nedbrytning av eukaryota linjära RNA är RNas R ett bra 3' till 5' exoribonukleas men det finns sällsynta fall av RNas R-resistens. Eftersom mRNA inte är kemiskt skyddade vid sina 3'-ändar, till skillnad från skyddet som tillhandahålls vid deras 5'-ändar av cap-strukturen, bryter RNas R framgångsrikt ned linjära mRNA från deras oskyddade 3'-ändar.