PEPR1 och PEPR2

PEPR 1 och PEPR2 ( Perception of the Arabidopsis Danger Signal Peptide 1 eller 2) är homologa kinaser som fungerar som enzymer på andra proteiner. De fäster en fosfatgrupp till specifika proteiner, kallad fosforylering . Dessa reaktioner kan göra att funktionen hos de fosforylerade proteinerna förändras. Både PEPR 1 och PEPR 2 kan klassificeras som receptorkinaser, som har en viktig roll i immunitet hos växter. Receptorkinaser har förmågan att ändra konformationen av receptorer genom att lägga till fosfatgruppen. Dessa specifika receptorkinaser fungerar som en mönsterigenkänningsreceptor , eller PRR, som snabbt och effektivt kan känna igen många olika molekylära mönster eller signaturer som är unika för varje patogen. De kan också upptäcka olika farosignaler som släpps från värden och svara därefter. Mer specifikt innehåller proteinerna leucinrika repeterande segment som interagerar utanför cellen. Denna leucinrika upprepning är ett strukturellt motiv som finns i vissa proteiner som har specifika funktioner på grund av dess vikta struktur. Denna veckning kan innehålla många återkommande aminosyror, men den vanligaste är den hydrofoba leucinen , därav namnet. PEPR1 och PEPR2 finns i växter och är involverade i flera immunsystemprocesser. Deras förmåga att ändra konformationen av receptorer kan ha en effekt på signalprocesser inom växter, vilket gör att växten kan ha ett immunsystem på plats i händelse av en infektion eller patogen.

Upptäckt

PEPR1- och PEPR2-kinaserna som binder till receptorerna AtPEPR1 respektive AtPEPR2 identifierades. Genom fotomärkning med en radioaktivt markerad ligand kunde en AtPep1-receptor renas och senare dupliceras. Detta ledde till upptäckten av det första skadeassocierade molekylära mönstret eller DAMP /mönsterigenkänningsreceptorparet i Arabidopsis , annars känd som thalekrasse, som är en liten blommande växt vanlig i Eurasien. Denna upptäckta receptor myntades PEPR1, PEP-receptor 1. Ytterligare analys av Arabidopsis-genomet etablerade en mycket genetiskt liknande homolog av PEPR1, PEPR2 eller PEP-receptor 2.

Forskning

PEPR 1 och PEPR2 har studerats av flera forskare för deras egenskaper och funktioner i immunsystemets processer. Många av dessa studier involverar isolering och kristallisering av proteinerna och har utförts i naturlig miljö, in vivo , såväl som i en artificiell labbmiljö, in vitro . Proteinerna fungerar som inhibitorer som potentiellt hjälper växter att få immunitet mot olika ämnen genom att arbeta med andra föreningar i växten. Pep1, en receptor i växten, kan kontrolleras av PEPR1 och PEPR2, tillsammans med andra proteiner och enzymer som " botrytis-inducerat kinas 1 (BIK1) och PBS1-like 1 (PBL1)". Närmare bestämt, när de exponeras för Pep1-receptorn, fungerar proteinerna som kinaser när de interagerar med BIK1.

Fungera

Receptorkinasegenskaperna hos PEPR1 och PEPR2 tillåter dem att utföra viktiga uppgifter inom växter. Växter har komplexa och detaljerade signalsystem, och receptorkinaser säkerställer att dessa system fungerar korrekt. Receptorkinaserna känner igen element associerade med patogener som interagerar med växten för att säkerställa att växten kan skydda sig mot främmande, skadliga ämnen. Genom att använda dessa egenskaper är receptorkinaser mycket viktiga i en växts immunsystem.

PEPR 1 och PEPR 2 är homologer, vilket betyder att de har liknande egenskaper och strukturer, men de har särskiljande reaktioner när de utsätts för olika föreningar. Till exempel fungerar båda kinaserna som receptorer för AtPeps. Men de svarar på föreningen annorlunda. Varje kinas interagerar företrädesvis med en annan At Pep, vilket ger dem unika funktioner beroende på deras miljöer. Enligt forskning gjord på PEPR1 och PEPR2 är deras funktion mycket viktig inte bara i immunitet, utan även i viktiga signalvägar, såsom jasmonsyra-etenvägen och salicylsyravägarna. Dessa unika svar kan göra det möjligt för PEPR 1 och PEPR 2 att vara en länk mellan både "lokala och systemiska immunitetssystem".

Strukturera

PEPR1 och PEPR2 delar en unik strukturell komponent eftersom de innehåller extracellulära leucinrika upprepade motiv (LRR-motiv). Studier har genomförts för att upptäcka strukturen av PEPR1 eller PEPR2, ibland i komplex med vissa proteiner och i specifika miljöer. När den är komplexbunden med At Pep1, bildar den en kristallin struktur där enheterna innehåller två kopior av PEPR1 och At Pep1 och inte är symmetriska. I detta komplex oligomeriserar inte PEPR1 som vissa andra proteinreceptorer skulle göra. Receptorkinaset innehåller också en leucinrik upprepningssektion som består av 27 upprepningar.

Förekomst

PEPR1s har upptäckts i Arabidopsis , Solanum lycopersicum och Zea mays . De tros svara på Pep1, 2, 3, 4, 5 och 6. För granskning och ytterligare experimentella resultat i dem, se Lori et al 2015.

Mutationer

PEPR1 och PEPR2 har visat sig innehålla vissa mutationer som orsakar en förändring i eller förlust av funktion för proteinerna. Dessa mutationer kan skapa komplikationer för växten och dess immunsystem när de uppstår. Om PEPR1 och PEPR2 förlorar sin känslighet för proteiner inducerade av skada på växten, kan växten inte svara på att läka sig själv.

Känslighet för At Pep1

Två mutanter är för närvarande associerade med Arabidopsis- växten i förhållande till PEPR1- och PEPR2-receptorkinaserna. Dessa mutanter har en mutation i sina pepr1- och pepr2-gener som påverkas i PEPR1 respektive dess homolog PEPR2. Dessa PEPR1- och PEPR2-receptorkinaser transkriberas och translateras vidare från samma kromosom . För att skapa dubbelmutanta pepr1- och pepr2-avkommor korsades de två populationerna och screenades för AtPep1-okänslighetsavkommorna. Båda dessa mutanter och vildtypsväxterna visade sig ha en känslighet för At Pep1, en skadeassocierad molekylärt mönsterpeptid. Men när båda mutationerna inträffar är en dubbelmutant pepr1/pepr2-växt helt okänslig för At Pep1. Dessa växter misslyckas vidare med att känna igen At Pep2 och At Pep3, distinkta homologer av AtPep1, vilket ledde Elzbieta Krol till slutsatsen att homologerna PEPR1 och PEPR2 också kontrollerar deras uppfattning.

Känslighet för eten

Samma dubbla mutation orsakar en minskad reaktion på etylen . I växten är eten ett hormon som produceras när växten skadas. Eten hjälper också till att öka responsen på skador på växten. När PEPR1 och PEPR 2 binder till eten, startar de reaktionen för att aktivera immunsystemet i växten. Men när denna mutation är närvarande kan växten inte reagera ordentligt på etylensignaler, vilket minskar dess förmåga att läka sig själv.