Gerhard Wagner (fysiker)
Gerhard Wagner (född 1945) är en tysk-amerikansk fysiker som för närvarande är Elkan Rogers Blout -professor i biologisk kemi och molekylär farmakologi vid Harvard Medical School och är en vald fellow i American Association for the Advancement of Science, German National Academy of Sciences Leopoldina , American Academy of Arts and Sciences , National Academy of Sciences och International Society of Magnetic Resonance. Han anses vara en av pionjärerna inom biologisk kärnmagnetisk resonans (NMR) spektroskopi (Bio-NMR) och hans forskning har varit fokuserad på proteinstruktur, dynamik och stabilitet, och på dessas relation till proteinfunktion. Han är en strukturbiolog och erkänd för sitt arbete med utvecklingen av NMR-spektroskopi för bestämning av proteinstrukturer i lösning och karakterisering av proteindynamik.
Utbildning och tidigt liv
Wagner föddes 1945 i Bor (numera i Tjeckien) men växte upp i södra Bayern. Han var den första som fick en högskoleutbildning i sin familj. Född i en kollektiv familj, efter andra världskriget i den tysktalande delen av Tjeckoslovakien, tvingades hans familj att lämna och hamnade i södra Bayern, där han växte upp. På grund av sina skolböcker kunde han gå på ett humanistiskt gymnasium, en institution som specifikt undervisar i klassisk antik, och fick en utbildning med nio års latin och sex år klassisk grekiska men också en bra utbildning i matematik och lite fysik. Där hade han en utmärkt matte/fysiklärare och blev fascinerad av fysik. Wagner utbildades i ett klassiskt humanistiskt gymnasium (humanistiskt gymnasium i Tyskland).
Karriär och forskning
Wagner studerade fysik vid det tekniska universitetet i München med arbete med Mossbauer-spektroskopi av järnhaltiga proteiner. Han tog sin doktorsexamen i biofysik vid det schweiziska federala tekniska institutet ( ETH) i Zürich där han tog examen 1977 med studier av proteindynamik, mätning av hastigheter för aromatiska ringflikar och väteutbyte.
Efter examen tillbringade han sex månader på kemiavdelningen vid MIT för att utforska solid state NMR . Efter detta gick han till Kurt Wüthrichs laboratorium vid ETH i Zürich. Där fortsatte han att arbeta med lösnings-NMR av proteiner. Han lärde sig om den nukleära Overhauser-effekten (nOe) och utvecklade procedurer som tilldelar specifika NMR-resonanser till enskilda aminosyror i proteinsekvensen. Han var den första som fullständigt tilldelade resonanserna för ett helt protein, grundläggande trypsinhämmare i bukspottkörteln . Detta blev grunden för att lösa proteinstrukturer i lösning genom NMR. Den första strukturen han bestämde var för kaninmetallothioneine 2. När han och hans team var redo att publicera den rapporterades en kristallstruktur för samma protein men var helt olik hans topologi. Efter intensiv granskning av hans data blev det klart att hans struktur var korrekt och att kristallstrukturen inte var det. Detta gjorde kristallograferna medvetna om honom, och han fick erbjudanden om fakultetstjänster vid Duke , University of Michigan och University of Minnesota .
Han accepterade tjänsten vid University of Michigan i Ann Arbor , där han anställdes som docent med anställning 1987. Innan han kom till Michigan hade han beställt byggandet av en trippelresonanssond för sin nya spektrometer. Detta möjliggjorde pulsering av 1 H, 13 C och 15 N. Efter att sonden levererats 1988 utvecklade han trippelresonansmetoder för konformationsoberoende sekventiella tilldelningar av proteiner. Detta har blivit grunden för dagens resonanstilldelningar av proteiner och strukturbestämning av proteiner i lösning upp till 50 kDa och däröver. På grund av denna prestation erbjöds Dr Wagner en full professur, med anställningstid, av Harvard Medical School där han har varit sedan 1990.
Efter att ha börjat på Harvard-fakulteten började han forskning om initieringen av mRNA- translation till ett protein. Efter att en gen har transkriberats till mRNA , ett stort proteinkomplex fäster till 5'-änden av mRNA börjar translationsprocessen. I ett cellpapper från 2003 rapporterade Wagners labb strukturen av de två första proteinerna i detta komplex, eIF4E och eIF4G , och hur de gör det möjligt för ribosomen att binda till 5'-änden av mRNA och börja tillverka protein.
År 2017 rapporterade ett forskarlag under ledning av Wagner en förbättrad design för små nanoskivor; syntetiska modeller av cellmembran som används för att studera proteiner som styr vad som kommer in i och lämnar en cell. Förbättringarna ger en oöverträffad bild av hur virus infekterar celler.
Pris och utmärkelser
1970–1974 Fellowship Studienstiftung des Deutschen Volkes
1977 ETH Award för doktorsavhandling
199 Zürich Proteinföreläsning, ETH Zürich
1995/96 Välkommen gästprofessor i grundläggande medicinska vetenskaper, Kansas State University
1997 The Wellcome Lecture in Structural Biology, Kansas State University
1999 Vald till fellow till American Association for the Advancement of Science
2003 The Cleveland Structural Biology Lecture
2004 Eastern Analytical Symposium Achievement Award in Magnetic Resonance
2005 Invald i Deutsche Akademie der Naturforscher Leopoldina (Tyska Nationalakademin)
2008 Vald till fellow till International Society of Magnetic Resonance
2011 Stein och Moore Award från Protein Society
2011 Agilent Thought Leader Award
2012 Mill Hill-föreläsning 2012
2013 Vald medlem av National Academy of Sciences (USA)
2013 Harvard-Australia Fellowship
2015 Vald medlem av American Academy of Arts and Sciences
2018 tilldelades Gerhard Wagner Gunther Laukien-priset.
Medlemskap
American Society for the Advancement of Science
American Society for Biochemistry and Molecular Biology
| Allmän | |
|---|---|
| Vetenskapliga databaser | |
