EF-Tu-receptor
EF-Tu-receptor , förkortat EFR , är en mönsterigenkänningsreceptor (PRR) som binder till det prokaryota proteinet EF-Tu (töjningsfaktorn termoinstabil) i Arabidopsis thaliana . Denna receptor är en viktig del av växtimmunsystemet eftersom den tillåter växtcellerna att känna igen och binda till EF-Tu, vilket förhindrar genetisk transformation och proteinsyntes hos patogener som Agrobacterium .
Bakgrund
Växten Arabidopsis thaliana har ett genom med endast cirka 135 megabaspar (Mbp), vilket gör det tillräckligt litet för att syntetiseras fullt ut. Det gör det också relativt enkelt att studera, vilket leder till att det används som en vanlig modellorganism inom växtgenetik. En viktig användning av A. thaliana är i studiet av växtimmunitet. Växtpatogener kan färdas genom en växts kärlsystem, men växter har inga specifika immunceller som kan resa på detta sätt. Växter har inte heller ett adaptivt immunförsvar, så andra former av immunitet krävs. En är användningen av mönsterigenkänningsreceptorer (PRR) för att binda till patogenassocierade molekylära mönster (PAMP), som är mycket konserverade strukturer på utsidan av många invasiva organismer. Denna form av immunitet verkar på intercellulära patogener, som är sådana utanför enskilda växtceller. PRR är transmembranproteiner , som har ett ankare inuti cellen och delar som sträcker sig utanför membranet. De är en del av det medfödda immunsystemet och binder till och förhindrar spridningen av patogener med de PAMP som de kan binda.
EF-Tu, ett mycket vanligt och mycket konserverat protein, är ett exempel på en PAMP som kan hittas i många patogener. Dess funktion som en förlängningsfaktor gör att den hjälper till att skapa nya proteiner under translation i ribosomen. När ett protein bildas kopplas aminosyror samman i en lång sekvens, känd som ett proteins primära struktur. Förlängningsfaktorer hjälper till att koordinera rörelsen av överförings-RNA (tRNA) och budbärar-RNA (mRNA) så att de förblir i linje när ribosomen translokerar längs mRNA-kedjan. På grund av dess betydelse för att säkerställa översättningens noggrannhet och förebygga mutationer, är EF-Tu ett bra mål för både immunsystem och läkemedelsterapier utformade för att förhindra infektioner och efterföljande sjukdomar.
Biologisk funktion
Syntes
EFR, liksom andra proteiner, genomgår translation i en cells ribosomer. Efter att proteinets primära struktur har bildats måste det vikas till sin tredimensionella tertiära struktur för att bli funktionell. Detta sker i det endoplasmatiska retikulumet (ER). Medan den är i ER genomgår denna primära polypeptidkedja en regulatorisk process som kallas ER-kvalitetskontroll (ER-QC) för att säkerställa att den viker sig in i den korrekta 3D-strukturen. och undviker. ER-QC-processen består av en serie chaperoneproteiner som hjälper till att styra veckningen av EFR-polypeptidkedjorna, vilket förhindrar aggregering av många polypeptidkedjor till en stor grupp. Proteiner som inte har veckats hålls i akuten tills de har vikts till sin korrekta 3D-form. Om vikning inte inträffar förstörs det oveckade proteinet så småningom.
En av kontrollmekanismerna för EFR är proteinet Arabidopsis stromal-derived factor-2 (SDF2). En genetisk variant av A. thaliana -växten som inte hade genen att koda för detta protein hade en mycket lägre produktion av funktionella EFR-proteiner. SDF2 kan inte heller ersätta andra enzymer i EFR-produktion. Experimentell analys visade att EFR förstörs i cellen när den produceras utan SDF2, även om mekanismen för denna verkan är okänd. Andra proteiner som krävs för korrekt syntes av EFR inkluderar Arabidopsis CRT3 och UGGT, som är medlemmar i EFR-QC och fungerar som ledsagare för att hjälpa till att vikas.
Roll i växtimmunitet
EFR-receptorer har en hög affinitet för EF-Tu PAMP. Detta har bevisats analytiskt genom kompetitiva bindningsanalyser och SDS-PAGE- analys. När EFR binder till EF-Tu aktiveras basalresistansen. Detta svar inträffar efter att en infektion redan har etablerats och det är viktigt för växtens immunsystem eftersom det förhindrar spridningen av patogenen i hela växten. Endast bakterier som har en hög mängd EF-Tu hämmas effektivt av EFR, såsom Agrobacterium tumefaciens .
Likheter med FLS2
Liksom EFR är FLS2 (flagellin-sensing 2) ett växtreceptorliknande kinas som fungerar som en PRR i växtens medfödda immunsystem. Istället för att binda till EF-Tu, binder det till flagellin , en annan mycket konserverad struktur som finns på många patogener. Den, liksom EF-Tu, är ett bra mål för växternas immunförsvar eftersom den är så utbredd. Det utlöser också ett immunsvar i en större mängd växter än EF-Tu. Immunsvaret som utlöses av FLS2 är mycket likt det som utlöses av EFR och enzymerna som aktiveras av båda receptorerna kommer sannolikt från en gemensam pool som finns i många celler. Detta indikerar att de två receptorvägarna konvergerar, vilket har visat sig förekomma vid jonkanalerna i plasmamembranet. Genom att uppfatta flera PAMPs kan en växt svara på en patogen infektion snabbare och effektivare, samt svara på ett bredare spektrum av patogener.
Ansökningar
EFR finns endast i växtfamiljen Brassicaceae , vilket betyder att den har en begränsad effekt i naturen. Experiment har visat förmågan att framgångsrikt överföra EFR till växter i andra familjer, såsom Nicotiana benthamiana , en släkting till tobak, och Solanum lycopersicum , tomatplantan. Förmågan att överföra PRR mellan växter och få dem att behålla sin effektivitet vidgar gentekniken för att främja sjukdomsresistens i grödor. Det kan också minska kemiskt avfall i samband med massjordbruk och möjliggöra överföring av immunitet snabbt och utan traditionell avel.