Ägglysin
| Ägglysin (sperma-lysin) | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifierare | |||||||||||
| Symbol | Egg_lysin | ||||||||||
| Pfam | PF01303 | ||||||||||
| InterPro | IPR001379 | ||||||||||
| SCOP2 | 1lis / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| CDD | cd00243 | ||||||||||
| |||||||||||
Ägglysin är ett protein som skapar ett hål i äggets hölje, vilket gör att spermierna kan passera genom höljet och smälta samman med ägget.
Befruktningsproteiner är akrosomala proteiner involverade i olika roller under befruktningsprocessen. Strukturellt består dessa proteiner av ett slutet knippe av helixar med en vridning till höger. Lysin och SP18, båda karakteriserade i abalone , är två evolutionärt relaterade befruktningsproteiner som har distinkta roller.
Efter frisättning från spermier binder lysin till äggvitellinhöljet ( VE) via VE-receptorn för lysin (VERL), löser sedan upp VE på icke-enzymatiskt sätt för att skapa ett hål, vilket gör att spermierna kan passera genom höljet och smälta samman med ägget. Lysiner uppvisar artspecifik bindning till sin äggreceptor, möjligen genom skillnader i laddade ytrester. SP18 frigörs också från spermier och fungerar som en potent fusagen av liposomer för att förmedla fusionen mellan spermierna och äggcellsmembranen. Trots en likhet i det övergripande vecket står variationen i ytegenskaperna hos SP18 och lysin för deras olika roller vid befruktning.
Den molekylära grunden för VERL-lysininteraktion avslöjades i juni 2017 av forskare vid Karolinska Institutet och ESRF , som rapporterade röntgenkristallografiska och biokemiska studier av både artspecifika och icke-artsspecifika komplex mellan de två proteinerna. Motsvarande 3D-strukturer (och), som föreslår en mekanism för av vitellinehöljet av lysin, visualiserade för första gången hur spermier interagerar med ägghöljet på atomnivå.